DESY News: Röntgenplakette 2017 für Henry Chapman

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07.04.2017
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Röntgenplakette 2017 für Henry Chapman

DESY-Forscher Henry Chapman hat die Röntgenplakette der Stadt Remscheid verliehen bekommen. Die Geburtsstadt von Wilhelm Conrad Röntgen vergibt diese Auszeichnung seit 1951 jedes Jahr an Personen, die sich um Fortschritt und Verbreitung der von Röntgen entdeckten Strahlen verdient gemacht haben. Henry Chapman, Leitender Wissenschaftler bei DESY und Professor an der Universität Hamburg, erhält die Plakette für seine Pionierarbeit in der Anwendung von Röntgenlasern zur Bestimmung der Struktur von biologischen Makromolekülen.

Henry Chapman leitet die Abteilung Kohärente Röntgenbildgebung am Center for Free-Electron Laser Science, einer Kooperation von DESY, Universität Hamburg und der Max-Planck-Gesellschaft. Chapmans Arbeitsgruppe entwickelt ausgefeilte neue Experimentiertechniken, um die hervorragenden neuen Nutzungsmöglichkeiten von Freie-Elektronen-Röntgenlasern (FEL) auszunutzen. Deren Röntgenpulse sind bis zu eine Milliarde Mal intensiver und tausendfach kürzer als die konventioneller Synchrotronstrahlungsquellen.

Ziel ist es, mit Hilfe der laserartigen Strahlen die Struktur und Dynamik von Proteinen und ihrer Komplexe – die molekularen Maschinen des Lebens – auf makromolekularer Ebene aufzuklären. Dafür benötigen die Wissenschaftler völlig neue Geräte und Methoden für die 3D-Bildgebung, beispielsweise Röntgenholografie und Tomografie auf atomarer Ebene.

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Remscheids Oberbürgermeister Burkhard Mast-Weisz (links) überreichte Chapman die Auszeichnung. Bild: Deutsches Röntgen-Museum, Remscheid
An DESYs Freie-Elektronen-Laser FLASH und der Linac Coherent Light Source LCLS am SLAC in Kalifornien hat Chapman bahnbrechende Experimente geleitet. Unter anderem belegte er, dass die kurzen FEL-Pulse Bilder der Struktur von Nanokristallen in atomarer Auflösung liefern, bevor die Kristalle durch die Strahlung des Lasers zerstört werden.

Diese „diffraction before destruction“ (Abbildung vor Zerstörung) genannte Methode überwindet bisherige Grenzen der Röntgenbeobachtung solcher Stoffe. Damit bildet sie eine wertvolle Grundlage dafür, das volle Forschungspotenzial der neuen Röntgenlaser wie dem European XFEL, der dieses Jahr in Betrieb geht, auszuschöpfen. Auf diese Weise konnte Chapman beispielsweise bereits die Struktur eines Parasitenproteins Enzyms Cathepsin B aufklären, das die tropische Schlafkrankheit verursacht.

Einen weiteren Durchbruch erzielte Chapman in der konventionellen Röntgenkristallografie: 2016 entdeckte er mit seiner Arbeitsgruppe ein Verfahren, um mit hoher Auflösung die Struktur komplexer Biomoleküle zu entschlüsseln, ohne die bisher dafür erforderlichen perfekt geordneten Kristalle zu benötigen. Im Gegensatz zum bisherigen Kenntnisstand zeigte er, dass leicht ungeordnete Kristallen, die wesentlich leichter herzustellen und zu präparieren sind, sogar bessere Bilder und Informationen bei der Entschlüsselung von Proteinstrukturen ergeben.