DESY News: Zwei Millionen Euro für Erforschung von Biomolekülen an PETRA III

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13.06.2016
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Zwei Millionen Euro für Erforschung von Biomolekülen an PETRA III

Für ein Verbundforschungsprojekt an DESYs Röntgenlichtquelle PETRA III erhält die Universität Hamburg rund zwei Millionen Euro vom Bundesforschungsministerium (BMBF). Damit sollen zwei bestehende Strahlführungen an PETRA III erweitert werden. Beteiligt an dem Projekt namens „Hadamard-Kristallographie als Methode zur zeitaufgelösten Untersuchung der Strukturdynamik von Biomolekülen“ sind Wissenschaftlerteams des Exzellenzclusters „The Hamburg Centre for Ultrafast Imaging“ (CUI), der Universität Hamburg, des EMBL und von DESY. Die Laufzeit der Förderung beträgt drei Jahre.

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Die PETRA III-Strahlführung P11 - dediziert für Bildgebungs- und Beugungsexperimente mit biologischen Proben - ist eine der beiden Strahlführugen, die erweitert werden sollen.
„Das ist ein großer Erfolg für unsere Forschung“, sagt CUI-Professorin und Leiterin des Projekts Arwen Pearson. „Die Förderung versetzt uns in Hamburg in die Lage, in den nächsten Jahren die führende Stelle für zeitaufgelöste Strukturbiologie einzunehmen. Durch die einzigartige Kombination erfahrener Gruppen in den Bereichen zeitaufgelöster Röntgenwissenschaft, Probentransport und Handhabung, sowie dem Aufbau und Betrieb von Strahlführungen ergeben sich Synergien, die an kaum einem anderen Forschungsstandort weltweit existieren.“

Bei der Hadamard-Kristallographie wird in einer Probe eine Reaktion angestoßen und anschließend mit einer Abfolge von Röntgenpulsen untersucht. Aus diesen Pulsen ergibt sich ein einzelnes kristallographisches Bild – in etwa wie bei einer lang belichteten Fotografie. Das Experiment wird mit einer anderen Lichtpuls-Zeitstruktur wiederholt, so dass jeweils ein anderes kristallographisches Bild entsteht. Obwohl jedes dieser Bild verschwommen wirkt, lässt sich aus den Unterschieden in den Bildern und der Pulsabfolge ein Film gewinnen, der zeigt, wie sich die Struktur im Molekül verändert.

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Zeitaufgelöste Kristallographie am Speicherring PETRA III macht durch neuartigen Probentransport und intelligente Röntgenpulsfolgen die Abläufe in unseren Eiweißen in Echtzeit sichtbar (Illustration: Jörg Harms, MPSD).
Mit den Fördergeldern sollen die zwei bestehenden PETRA III-Strahlführungen P11 und P14 erweitert werden: Die DESY-Strahlführung P11, die bereits für zeitaufgelöste Experimente in Spektroskopie und Diffraktion genutzt wird, erhält ein weiteres Spiegelsystem. Die Einrichtung einer zweiten Experimentierstation an dieser Strahlführung macht zeitaufwändige Umbauten überflüssig und erleichtert die Durchführung dieser Experimente. Hinter der Experimentierstation an der EMBL-Strahlführung P14 wird eine neue End-Station mit einem Lasersystem, neuer Optik, Hadamard kodierter Blende und Detektoren entstehen. Der 10 x 10 Mikrometer große Strahl produziert 10 Milliarden Photonen pro Millisekundeund ist ideal geeignet für die Hadamard-Datensammlung. Die Forscherteams erhalten damit einen dedizierten Messplatz für zeitaufgelöste Strukturbiologie.

Obwohl das Projekt an einer Speicherring-Röntgenquelle angesiedelt ist, streben die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler auch Experimente an, von deren Ergebnissen Freie-Elektronen-Laser (FEL) profitieren werden. Ein modularer Ansatz ermöglicht es, die innerhalb des Projekts erprobten optimierten Designs direkt auf die geplanten Experimente am European XFEL zu übertragen, der gerade in der Metropolregion gebaut wird. Beide Systeme können sich so ergänzen: Die Strahlkraft und Schnelligkeit des Europäischen XFEL ermöglichen den direkten Blick auf ultraschnelle chemische Prozesse; die korrespondierenden makromolekularen biologischen Prozesse passieren im vergleichsweise langsamen Nano- und Millisekunden-Bereich. Für ihre Untersuchung ist die Synchrotronlichtquelle PETRA III ideal.

Außer Pearsons Team sind die Arbeitsgruppen von Thomas Schneider (EMBL Hamburg) und den CUI-Forschern Nils Huse (Universität Hamburg), Henry Chapman (DESY, Universität Hamburg), Christian Betzel (Universität Hamburg) und Martin Trebbin (Universität Hamburg). Henry Chapman sagt: „Wir entwickeln hier völlig neue Forschungsmethoden, mit denen wir die besten Röntgenlichtquellen der Welt, die wir hier in Hamburg haben, optimal auszunutzen. Dazu gehören die von Arwen Pearsons Gruppe entwickelte Hadamard-Röntgenkristallographie sowie neuartige Flüssigkeitsjets, mit denen sich Proteinkristalle sehr schnell in den Röntgenstrahl führen lassen. In Kombination mit den neuen Endstationen und sehr leistungsstarken neuen Computeranwendungen eröffnen sich eine Vielzahl Forschungsansätzen in den Lebenswissenschaften, die bislang nicht möglich waren.“

 

Pressemitteilung der Universität Hamburg